Základy biochémie. Chemické reakcie sa riadia rovnakými chem. a fyz. vlastnosťami v živej aj v neživej prírode. V živých organizmoch sa nachádzajú tie isté prvky ako v neživej prírode, ale deje prebiehajúce v živých organizmoch ako aj chem. zloženie živých organizmoch majú svoje špecifiká. U živých organizmov produkty 1. reakcie sú použité ako reaktanty (substráty)v ďalšej reakcii. Čiže reakcie na seba nadväzujú.(Podobne aj energia uvoľnená pri 1. reakcii sa spotrebuje pri inej reakcii). Sústava chem. reakcií na seba nadväzujúcich, pri ktorých prebiehajú premeny látok (rozklad alebo syntéza) nazývame-látkový metabolizmus. Pomerne zložité reakcie môžu v našom tele prebehnúť pri pomerne nízkej teplote vďaka biokatalyzátorom (enzýmom) Chemické zloženie živých organizmov. Hlavnými zložkami živých organizmov sú : voda(60-90%), bielkoviny, nukleové kyseliny, sacharidy, lipidy. Čo sa týka jednotlivých prvkov rozoznávame makroprvky a mikroprvky. V rámci makroprvkov musíme vyzdvihnúť základné biogénne prvky. Makroprvky(základné biogénne prvky: C,H,O,N,P,/S/, ostatné:/Fe,Mg,Ca,K,Na,Cl/) Mikroprvky (Zn, chróm, selén, Mn,I,F,Br,Si,Cu).

 V procese biosyntézy a rozkladu organických látok hrajú dôležitú úlohu H2O,CO2 a amoniak /NH3/ Voda: je dôležitá, tvorí väčšinu organizmu, prebiehajú v nej reakcie, je dôležitým rozpúšťadlom mnohých che. l., pri jej syntéze sa uvoľňuje veľké množstvo energie, kt. si organizmus uskladní v ATP CO2: kysličník uhličitý: je súčasťou mnohých biochemických procesov a aj pri mnohých biochemických procesoch vzniká (dýchanie, kvasenie, Krebsov cyklus) NH3: jedna z látok , kt. potrebujú rastliny pri syntéze bielkovín, vzniká pri rozklade bielkovín a iných dusíkatých látok. Najdôležitejšie fyzikálno-chemické deje, ktoré prebiehajú v organizme sú DIFÚZIA a OSMÓZA. Difúzia: prenikanie častíc 1 látky medzi častice 2. látky alebo prechod častíc látky z miest s vyššou koncentráciou na miesta s nižšou konc. Osmóza: prenikanie molekúl rozpúšťadla (napr. vody) cez polopriepustnú blanu z miest s nižšou koncentráciou na miesta s vyššou konc., až kým sa konc. nevyrovnajú. Kvantitatívnou mierou osmózy je osmotický tlak (je to tlak, ktorým musíme pôsobiť na povrch roztoku, aby sa zabránilo osmóze) Koloidný a heterogénny charakter živých organizmov. (–– -nepolárna časť,○–polárna časť micela vo vode) Rastlinná a živočíšna bunka je zložitý koloidný a heterogénny systém, ktorý utvára vhodné podmienky pre metabolické deje a pre potrebné rozdelenie (distribúciu) prítomných látok.

Koloidný systém–(koloidný roztok) = prostredie, v ktorom rozptýlené (dispergované) častice majú veľkosť od 1-100nm. Častice–molekuly bielkovín, nukleových kyselín, polysacharidov, syntet. polymérov. Niektoré nízkomolekulové látky tvoria koloidné častice tak, že ich molekuly sa pri rozpúšťaní zoskupujú (agregujú ) do väčších celkov- miciel. Tieto molekuly majú polárnu aj nepolárnu časť (soli karboxylových kyselín–mýdlá, zložité lipidy, steroidy). Na princípe micelárnych koloidov je vybudovaná základná štruktúra biologických membrán. Membrány oddeľujú bunku od okolitého prostredia a utvárajú vnútornú heterogénnu štruktúru bunky. Od pravých roztokov, kt. častice sú menšie ako 1 nm, sa koloidné roztoky odlišujú–zvyčajne majú jemný, filtráciou neoddeliteľný zákal. Na stabilitu koloidných systémov vplýva hlavne elektrický náboj na povrchu ich častíc, kt. zabraňuje odpudivými elektrostatickými silami agregácii, a tým vylučovaniu koloidov z roztoku. Náboj koloidných častíc vzniká: 1.)ionizáciou polárnych skupín (napr.–CCOH karboxy,-SO3H sulfo) vzniká záporný náboj –COO-, -SO3- 2.)protonizáciou zásaditých skupín (napr.–NH2) vznikne kladný náboj NH3+ 3.)absorpciou katiónov alebo aniónov z prostredia na povrchu koloidných častíc–(napr. iónov Na+, K+, Cl-) Solvatačný obal kolidných častíc– Vplyv na stabilitu koloidiv, V živých organizmoch ho tvoria molekuly H2O (hydratačný obal), Na koloidné častice sa H2O viaže elektrostatickými silami keďže voda má polárny charakter, Stratou elektrického náboja alebo narušením hydratačnej vrstvy strácajú koloidy stabilitu, častice tvoria agregáty, ktoré sa vylučujú z roztoku, Vzniká to pridaním silných kyselín alebo silných zásad, organických rozpúšťadiel ENZÝMY- Biokatalizátory bielkovinového pôvodu, Znižujú aktivačnú E potrebnú na prebehnutie reakcie, Všetky enz. majú 1spoločné: špecifickosť (majú špecif. charakter= môžu katalizovať len 1 typ reakcie), Enzým+ substrát→ enzým-substrátový komplex→ enzým+produkt, Mnohé enz. nemôžu fungovať bez KOENZÝMU, Enzým= apoenzým(bielk.zložka) +koenzým(nebielkovinova zložky), KOENZÝM( aktívne sa zúčastňuje chem.reak., viaže sa so substrátomna aktívne miesto, obyčajne býva donorom alebo akceptorom vodíkových katiónov, elektrónov, veľa krát sú to vitamíny) Rýchlosť enzýmových reakcí.Faktory ovplyvňujúce rýchlosť enz. rea.:1.)množstvo substrátu (so zvyšujúcim množ. sub. sa zvyš. aj rýchlosť ale len dovtedy kým sa obsadia aktáívne miesta enzýmu.

Vtedy nastane BOD SATURÁCIE a rýchlosť nerastie) 2.)množstvo enzýmu (čím viac enz. tým je reak. rýchlejšia ale platí to len do chvíle keď je dostatok substrátu) 3.)pH prostredia (väčšina enz. najlepšie funguje pri pH5-7. Každý enz. má špec. pH pri kt. funguje, výnimky v žalúdku pepsín pH1-2) 4.)teplota (každý enz. má určitú t, pri kt. sa mu najlepšie darí, väčšina enz. však pri t=44°C -45 °C začína danaturácia bielk., rých. enz. rea. stúpa so zvyšujúcim t ale len do 44°C -45°C, so znižujúcim t klesá rých. enz.rea., A na 0°C už takmer tá reakcia neprebieha) Aktivácia a inhibícia enz. Aktivita enz. (meria sa jednotkou jeden katal= množstvo enz. kt. rozloží 1mol látky za 1s) INHIBÍCIA ENZ. 1.)kompetetívna inhibícia(vratná reakcia, pri nej sa na aktívne miesto enzýmu naviaže látka podobná substrátu, čím zablokuje enzým. Účinok inhibítora môžeme utlmiť zvýšením koncentrácie substrátu. Využíva sa to napr. pri liečbe sulfónamidmi aj na liečbu onkologických ochorení, aj pri otrave etylénglykolom- nemrznúca zmes do ostrekovačov) 2.)nekompetetívna inhibícia (nevratná, to znamená,že inhibítor sa pevne viaže na aktívne miesto enzýmu, čím enzým navždy zablokuje, môže nastať napr. pri otravách ťažkými kovmi-/ortuť,olovo,striebro,meď/. S touto nekompetetívnou inhibíciou sa môžeme stretnúť v prípade črevných parazitov, ktoré produkujú látky–inhibítory- a tie ovplyvňujú aktivitu trypsínu a pepsínu.) 3.)akompetetívna inhibícia (nevratná, inhibítor sa neviaže na aktívne miesto enzýmu, ale na inú časť molekuly enzýmu, pričom spôsobuje zmenu terciárnej a kvartérnej štruktúry enzýmu. Enzým ešte veľakrát môže katalyzovať reakcie, ale ich rýchlosť sa veľmi zníži.) Aktivácia enzýmov. V niektorých prípadoch nie je žiadúce, aby bol enzým aktívny v mieste svojho vzniku. Vtedy vzniká jeho proenzým (zymogén), ktorý sa zmení na aktívnu formu- enzým až na mieste kde je to potrebné.