Proteíny

Proteíny sú polyméry vytvorené z reťazca monomérnych jednotiek – aminokyselín, vzájomne pospájaných peptidovou väzbou. V živých organizmoch sa bežne vyskytuje 20 aminokyselín.

Nepolárne: glycín (G), alaním (A), valín (V), leucín (L), izoleucín (I), prolín (P),
fenylalanín (F), methionín (M).

Polárne: serín (S), ), glutamín (Q), cysteín (C), histidín (H), theronín (T), tyrozín (Y), triptofan (W), Asparagín (N).

Nabité kyseliny: asparágová kyselina (D), glutamátová kyselina (E), lysín (K), arginín (R), Štruktúru proteínov delíme do 3 častí:
- primárna štruktúra
- sekundárna štruktúra
- terciálna štruktúra

Primárnou štruktúrou nazývame poradie aminokyselín v proteíny, ktorá sa v praxi určuje rôznymi biochemickými metódami, najčastejšie pomocou Edmanovho odbúravania. Poradie aminokyselin je zakódované v biomolekule – DNA, kde trojica nukleotidov kóduje jednu aminokyselinu.
Len v nedávnej minulosti bol uzavretý obrovský projekt „Human Genome Projekt“, ktorého úlohou bolo určiť poradie nukleotidov v ľudskej DNA. Získané nukleotidové sekvencie sa nachádzajú v 3 veľkých databázach: GenBank (USA), ENBL (Európa), DDBJ (Japonsko). Nie ciela DNA kóduje štruktúru proteínov. Databvázami obsahujúcimi iba sekvencie DNA kódujúce proteíny sú Swiss-Prot, TrEMBL.

Sekundárna štruktúra popisuje lokálne usporiadanie proteínového reťazca. Najčastejšie sa vyskytujúcimi motívmi sú alfa helix, beta skladaný list, slučny

Terciálna štruktúra určuje vzájomné usporiadanie motívov sekundárnej štruktúry a tým aj samotnú 3D štruktúru celého proteínu.

Najčastejšie používanými experimentálnymi technikami pre určovanie 3D štruktúry proteínov sú: RTG a NMR. Získané štruktúry sú uložené v Proteín Data Bank (PDB) a NRL3DProteíny plnia v živých organizmoch prakticky všetky funkcie, ako sú napríklad transportné a enzymatické vlastnosti pri ktorých dochádza k viazaniu nízkomolekulárnych látok –ligandov do väzobných miest proteínov na základe princípu „zámky a kľúča“, ktorý zabezpečuje vysokú špecifickosť pre viazanie ligandov (štruktúra väzobného miesta je taká, že iba úzka skupina molekúl je schopná sa tam naviazať s dostatočne vysokou afinitou). Funkcia mnohých liečiv je založená na naviazanie liečiva do väzobného miesta proteínu s následným znemožneím vlastnej biologickej funkcie poteínu. Určiť či sa daný ligand môže viazať do príslušného proteínu je vo všeobecnosti problém neriešiteľný nakoľko prestavuje kombinatoričnú zložitosť