referaty.sk – Všetko čo študent potrebuje
Ondrej, Andrej
Utorok, 30. novembra 2021
Enzímy
Dátum pridania: 05.02.2007 Oznámkuj: 12345
Autor referátu: darinulka
 
Jazyk: Slovenčina Počet slov: 831
Referát vhodný pre: Gymnázium Počet A4: 2.5
Priemerná známka: 3.00 Rýchle čítanie: 4m 10s
Pomalé čítanie: 6m 15s
 

Intermediárny metabolizmus je sled nadväzujúcich chem. reakcií, kde si bunka prijaté živiny premieňa na zlúčeniny, z kt. si buduje vlastnú štruktúru a oxidáciou zlúčenín si vytvára energiu potrebnú pre svoju činnosť.

Enzímy sú bielkovinovej povahy, majú specifickú štruktúru, sú to biokatalyzátory=enzímy znižujú aktivačnú energiu a tým nielen urýchlujú rekciu, ale aj ju regulujú. Mechanizmus katalytického pôsobenia enzímov spočíva v tom, že molekuly enz. na svojom povrchu viažu substráty. Miesto v molekule enzímu, na ktorom sa viažu substráty nazývame aktívne miesto a vzniká tam najskôr enzím substrátový komplex. Prebehne vlastná chemická reakcia
-po jej prebehnutí sa komplex rozpadne a z aktívneho miesta enzímu sa uvolnia produkty reakcie. Enzím je opäť schopný znovu cyklicky sa vrátiť do reakcie

Klasifikácia enzímov

  • oxidoreduktázy- prenos elektrónov napr H (oxidácia a redukcia) medzi substrátmi napr premena etanalu na etanol
  • transferázy-prenos charakteristickej skupiny medzi dvoma substrátmi napr utvorenie –G- fosfatu prenosoooom fosfátovej skupiny v ATP na glukózu
  • hydrolázy-hydrolytické štiepenie substrátov napr prememna triacylglycerolu na karboxylové kyseliny, štiepenoe bielkovín na aminokyseliny atď
  • lyázy-nehydrolytické štiepenie väzieb C-C v molekulách substrátov, napr dekarboxylácia aminolyselín za vzniku amínov a CO2
  • izometázy-vnútromolekulové premeny substátov, vzájomné prememny jednotlivých izomérov napr prememna glukóza –6-fosfátu na fruktóza-6-fosfát
  • ligázy(syntetázy)-zlučovanie dvoch molekúl substrátov za súčasnej spotreby ATP, pričom sa uvoľní pre reakciu potrebná energia
  • v aktívnom mieste enzímu sa nachádzajú funkčné skupiny napr COOH, NH2, tyolová skupina v cysteíne, OH v seríne

Enzímy sú zvyčajne jednoduché bliekovinové molekuly, niekedy sa skladajú z viacerých bielkovinových podjednotiek. Mnohé enzímy obsahujú apoenzím-bielkovinovú časť a koenzím-nebielkovinovú časť.

Koenzím sa viaže na molekulu buď pevne alebo može byť v bunke voľný
- ak je voľný, viaže sa na aktívne miesto enzím spolu so substrátom a stáva sa zložkou enzím-substrátového komplexu –takto sa priamo zúčasňuje na chem reakcii
- počas reakcie je donorom alebo akceptorom vodíkových atómov, elektrónov alebo atómových skupín
- funkčnou zložkou koenzímu je často niektorý z vitamínov väčšinou vo forme esteru s kys trihydrogén fosforečnou alebo sa viaže na nuklid
- na rozdiel od organických a anorganických katalyzátorov enzímy majú špecifický katalytický účinok
- substrátová špecifickosť enzímu je určená jeho bielkovinovou časťou
- funkčné skupiny aktívneho miesta enzímu pri usporiadané tak, že viažu iba presne určenú zlúčeninu-substrát
- koenzím môže bťrovnaky pre viaveré enzímy, ktoré katalyzujú rovnaký typ reakcie napr redoxnú

Rýchlosť enzímových reakcií ovlyvňujú tieto faktory
1. množstvo substrátu- rýchlosť ezímami katalizovanej reakcie rastie s koncentráciou substrátu dovtedy, kým sa neobsadia všetky aktívne miesta enzímu
2. množstvo enzímu-rýchlosť reakcie sa zvyšuje priamo úmerne s množstvom enímu za predpokladu, že zásoba substrátu je dostatočná
3. pH prostedia - enzímy majú optimálnu pH hodnotu, kedy je ich účinnosť najyššia
4. optimálna teplota - s rastúcou teplotou účinnosť enzímov rastie až do 45°C a pri ďalšom zvyšovaní teploty rýchlosť začne silno klesať

Inhibícia a akivácia enzímov
Ma aktiváciu enzímov vplývajú mnohé ióny, zvyšovanie katalyckého účinku je aktivácia, znižovanie katalyckého účinku je inhibícia

Podľa mechanizmu účinku rozlišujemem niekoľko typov inhibítorov alebo inhybície enzímov
a) Inhibítor sa viaže na aktívne miesto enzímu, čím zabraňuje vlastnému substrátu utvoriť enzím-substrátový komplex: tento typ inhibície nastáva vtedy, keď majú molekuly inhybítora podobnú (analogickú) chemickú štruktúru ako molekuly substrátu, inhibítor má spravidla váčšiu afinitu k aktívnemu miestu a súperí so substrátom o väzbové miesto na povrchu molekuly enzímu—je to tzv kompletívna resp konkurenčná inhibícia

b)Inhibítor sa pevne viaže na reaktívne skupiny aktívneho miesta enzímu napr –SH alebo –OH skupiny: takýto účinok majú zvyčajne ióny ťažkých kovov Hg Pb Cu, sú to tzv enzímove resp katalytické jedy—inhibícia je nevratná resp nekonkurenčná

c) inhibítor sa viaže na enzímovú molekulu mimo aktívneho miesta: vyvoláva pri tom zmenu jej terciárnej a kvartárnej štruktúry, kt. Sa prejaví zmenami aj v aktívnom mieste, spravidla nastáva úplné zrušenie moznosti väzby substátu na enzím

 
Copyright © 1999-2019 News and Media Holding, a.s.
Všetky práva vyhradené. Publikovanie alebo šírenie obsahu je zakázané bez predchádzajúceho súhlasu.