Keratiny sa nachádzajú hlavne vo vlasoch, nechtoch, koži, perí, ovčej vlne atď. Prechodom α-keratinovej štruktúry do β-keratinovej si vysvetľujeme napr. schopnosť vlasu sa predĺžiť.

Sferoproteiny

Rozoznávame tri skupiny týchto bielkovín, a to histony, albuminy a globulíny.
Histony obsahujú zásadité aminokyseliny a vyskytujú sa v bunkových jadrách, kde sú viazané na nukleové kyseliny; albuminy a globulíny sú veľmi rozšírené bielkoviny, nachádzajú sa napr. v bielku, krvi, mlieku. Prvé sa rozpúšťajú vo vode, druhé iba v roztokoch niektorých neutrálnych solí. Medzi sferoproteiny patrí zrejme veľká väčšina enzýmov. Jedným z nich je ribonukleáza, enzým štiepiaci ribonukleové kyseliny, zložený z 124 aminokyselín. Bol v roku 1969 pripravený synteticky a získaný preparát bol rovnako účinný ako ribonukleáza izolovaná z prírodného materiálu.

Krvné bielkoviny

Tieto bielkoviny sú zmesou sferoproteinov a zložených proteinov, hlavne lipoproteinov, glykoproteinov a chrómoproteinu hemoglobínu (u vyšších živočíchov) alebo hemokyanínu (u nižších živočíchov).
Albuminy tvoria najväčšiu časť bielkovinového obsahu plazmy i séra. V krvnom sére je ďalej prítomná bielkovina protrombín, ktorá má dôležitú úlohu pri zrážaní krvi, ktorého podstatou je premena inej krvnej bielkoviny, fibrinogénu, na nerozpustný fibrín.
V červených krvinkách sa nachádza červený hemoglobín, ktorý obstaráva prenos kyslíku z pľúc do tkanív. Analogickú funkciu u niektorých nižších živočíchov má hemokyanín, ktorý vo svojich molekulách obsahuje meď a má modrú farbu.
Hemoglobín je zložený z bielkoviny globínu, ku ktorej je pripojená prostetická skupina hem, obsahujúca atómy dvojmocného železa. Kvartérna štruktúra hemoglobínu je dobre známa a bola zistená pomocou difrakcie rőtgenového žiarenia. Je tvorená dvoma pármi polypeptidových reťazcov, α a β, a ku každému z nich je viazaný hem.
Opatrnou hydrolýzou hemoglobínu sa získa chlórhemin, porfyrinové farbivo s trojmocným železom, a bielkovina globín.
Predpokladá sa, že prenos kyslíku v organizme prebieha tak, že molekula kyslíku sa koordinuje na atóm dvojmocného železa v hemoglobíne za vzniku jasnočerveného oxyhemoglobínu, ktorý sa v tkanive štiepi na kyslík a na pôvodný tmavočervený hemoglobín. Túto rovnováhu porušuje napr. reakcia hemoglobínu s oxidom uhoľnatým, s ktorým hemoglobín vytvára analogický, avšak stálejší komplex, takže dochádza k postupnému vyraďovaniu hemoglobínu z jeho funkcie. Zvýšeným prívodom kyslíka možno rovnováhu medzi oboma komplexmi posunúť v priaznivom smere.