Rozdelenie bielkovín

Bielkoviny delíme najčastejšie na jednoduché a zložené. Jednoduché bielkoviny obsahujú len peptidové reťazce a vytvárajú dve skupiny, skleroproteiny a sferoproteiny. Skleroproteiny majú vláknitú (fibrilárnu) štruktúru, nerozpúšťajú sa vo vode a sú stavebným materiálom organizmov, sferoproteiny sa skladajú z molekúl skôr guľového tvaru (globulárneho) tvaru, sú rozpustné vo vode alebo v roztokoch solí a sú nositeľmi najrôznejších funkcií.
Zložené bielkoviny (skôr nazývané proteidy) obsahujú vo svojich molekulách tzv. prostetickú skupinu, ktorá je zabudovaná do peptidového reťazca a často súvisí s centrom, na ktorom sa v bielkovine odohrávajú dôležité biochemické pochody. Prostetickú skupinou metaloproteinov sú ťažké kovy, lipoproteinov lipidy, nukleoproteinov nukleové kyseliny, glykoproteinov sacharidy, chemoproteinov farbivá a fosfoproteinov kyselina fosforečná.
Väzba heterogénnych komponentov nemusí mať vždy biochemický význam. U enzýmov má však prostetická skupina rovnako ako štruktúra a tvar peptidickej časti dôležitú úlohu.

Skleroproteiny

Fibroin z hodvábu obsahuje veľké množstvo aminokyselín, ktorých uhlíkový reťazec je malý, a to glycin (46%), alanin (30%) a serin (16%). Jeho sekundárnou štruktúrou nie je α-závitnica, ale tzv. štruktúra skladaného listu, pri ktorej dochádza k vytvoreniu vodíkových mostíkov medzi susednými rovnobežne usporiadanými makromolekulami, z ktorých každá zaujíma konformáciu pripomínajúcu harmonikovo zložený kúsok papiera. Fibroin je k enzýmom rovnako ako ostatné skleroproteiny značne stály.
Kolagén sa nachádza v koži, šľachách, chrupavkách a kostiach. Tvorí zhruba 1/3 všetkých živočíšnych bielkovín. S fosforečnanom vápenatým tvorí základ kostry vyšších živočíchov. Starnutie organizmu sa prejavuje okrem iného zmenou štruktúry kolagénu.
Kolagén obsahuje väčšie množstvo glycínu, prolinu a hydroxyprolinu. Jeho molekuly vytvárajú veľmi strmú závitnicu (odlišnú od α-závitnice) a vždy tri také závitnice, pútané k sebe vodíkovými mostíkmi, sa spolu prepletajú na spôsob lana. Vlákna kolagénu vznikajú tak, že sa veľký počet týchto „lán“, vždy k sebe vzájomne o ¼ svojej dĺžky posunutých, priloží k sebe.
Vriacou vodou sa mení kolagén v želatínu, ktorá je vo vode rozpustná a má omnoho menšiu relatívnu molekulovú hmotnosť ako kolagén.
Keratiny sú dvojakého druhu. Zatiaľ čo β-keratiny majú štruktúru skladaného listu, základnou štruktúrou α-keratinu je α-závitnica.

Keratiny sa nachádzajú hlavne vo vlasoch, nechtoch, koži, perí, ovčej vlne atď. Prechodom α-keratinovej štruktúry do β-keratinovej si vysvetľujeme napr. schopnosť vlasu sa predĺžiť.

Sferoproteiny

Rozoznávame tri skupiny týchto bielkovín, a to histony, albuminy a globulíny.
Histony obsahujú zásadité aminokyseliny a vyskytujú sa v bunkových jadrách, kde sú viazané na nukleové kyseliny; albuminy a globulíny sú veľmi rozšírené bielkoviny, nachádzajú sa napr. v bielku, krvi, mlieku. Prvé sa rozpúšťajú vo vode, druhé iba v roztokoch niektorých neutrálnych solí. Medzi sferoproteiny patrí zrejme veľká väčšina enzýmov. Jedným z nich je ribonukleáza, enzým štiepiaci ribonukleové kyseliny, zložený z 124 aminokyselín. Bol v roku 1969 pripravený synteticky a získaný preparát bol rovnako účinný ako ribonukleáza izolovaná z prírodného materiálu.

Krvné bielkoviny

Tieto bielkoviny sú zmesou sferoproteinov a zložených proteinov, hlavne lipoproteinov, glykoproteinov a chrómoproteinu hemoglobínu (u vyšších živočíchov) alebo hemokyanínu (u nižších živočíchov).
Albuminy tvoria najväčšiu časť bielkovinového obsahu plazmy i séra. V krvnom sére je ďalej prítomná bielkovina protrombín, ktorá má dôležitú úlohu pri zrážaní krvi, ktorého podstatou je premena inej krvnej bielkoviny, fibrinogénu, na nerozpustný fibrín.
V červených krvinkách sa nachádza červený hemoglobín, ktorý obstaráva prenos kyslíku z pľúc do tkanív. Analogickú funkciu u niektorých nižších živočíchov má hemokyanín, ktorý vo svojich molekulách obsahuje meď a má modrú farbu.
Hemoglobín je zložený z bielkoviny globínu, ku ktorej je pripojená prostetická skupina hem, obsahujúca atómy dvojmocného železa. Kvartérna štruktúra hemoglobínu je dobre známa a bola zistená pomocou difrakcie rőtgenového žiarenia. Je tvorená dvoma pármi polypeptidových reťazcov, α a β, a ku každému z nich je viazaný hem.
Opatrnou hydrolýzou hemoglobínu sa získa chlórhemin, porfyrinové farbivo s trojmocným železom, a bielkovina globín.
Predpokladá sa, že prenos kyslíku v organizme prebieha tak, že molekula kyslíku sa koordinuje na atóm dvojmocného železa v hemoglobíne za vzniku jasnočerveného oxyhemoglobínu, ktorý sa v tkanive štiepi na kyslík a na pôvodný tmavočervený hemoglobín. Túto rovnováhu porušuje napr. reakcia hemoglobínu s oxidom uhoľnatým, s ktorým hemoglobín vytvára analogický, avšak stálejší komplex, takže dochádza k postupnému vyraďovaniu hemoglobínu z jeho funkcie. Zvýšeným prívodom kyslíka možno rovnováhu medzi oboma komplexmi posunúť v priaznivom smere.

Preto pri otravách oxidom uhoľnatým zaisťujeme postihnutému predovšetkým dostatok kyslíku.
Hemoglobínu je štruktúrne i funkčne blízky myoglobín, ktorého molekula však obsahuje len jeden hem a jeden polypeptidový reťazec. Vyskytuje sa v svaloch a má funkciu rezervného zdroja kyslíku. Jeho sekundárna štruktúra je rovnako ako sekundárna štruktúra hemoglobínu pravotočivá α-závitnica.

Mliečne bielkoviny

Delia sa do dvoch skupín, a to na fosfoproteiny, kazeiny, ktoré tvoria asi 80 % všetkých mliečnych bielkovín a sú nerozpustné v kyslom prostredí, a na proteiny mliečneho séra, ako napr. α-laktalbuminy a β-laktalbuminy, tvoriace zvyšných 20 % z celkového množstva bielkovín v mlieku. Kazeiny z kravského mlieka sú zmesou mnohých druhov bielkovín, sú vo forme tvarohu základnou surovinou pre výrobu syrov. Z kazeinov a formaldehydu vzniká syntetická rohovina galalit, slúžiaca k výrobe gombíkov, sponiek a pod.