Polypeptid v hemoglobíne zohráva dôležitú rolu. Samotný hem ,Fe-porfirínový komplex bez prítomnosti polypeptidu je nevratne zoxidovaný na Fe(III) molekulou O2. nakoniec vytvorí stabilný μ-O2- produkt, ktorý nemôže fungovať ako O2 nosič. Tento neproduktívny oxidačný dvojčlen železných porfirínov je potencionálne fatálnou chybou pre ich biologické funkcie.
Tomu je predchádzané v hemoglobíne a mioglobíne polypetidovým reťazcom ktorý obkľúči a ochráni hem miesto.

Proteínové vrecko v ktorom je hem nosený je formovane z aminokyselinových zvyškov s nepolárnymi časťami skupín a taktiež ma hydrofobické vlastnosti. Tie iste skupiny blokujú vstup väčších molekúl do susediaceho Fe atómu a tak je chránená formácia Fe-O2-Fe.
Hydrofóbne skupiny takisto zabraňujú vytváraniu iónov v procese oxidácií hem komplexu. Výsledok je že Fe2 komplex môže vydržať dosť dlho na to aby sa viazal a vylúčil O2.

Deoxy-myoglobín, teda myoglobín bez naviazaného kyslíka, je vysokospínovým komplexom s koordinačným číslom 5. Fe(II) sa viaže štyrmi koordinačnými väzbami s porfirinovým kruhom prostredníctvom N atómov. 5. koordinačnou väzbou sa viaže s N atómom imidazolového ligandu histidinového zvyšku, ktorý vytvára par hem- protein. Takýto hem komplex v ktorom Fe(II) ma koordinačné číslo 5, je vždy vysoko spinový. Takýto vysoký spin t24geg2Fe(II) iónov je väčší ako centrálny otvor v porfirínovom kruhu a leží 0,4Å nad kruhom. Vysoko spinový Fe(II) porfirínových komplexov, vrátané aktívneho miesta v hemoglobíne a myoglobíne, zahrnuje vytváranie záhybov a točenie porfirínového makrokruhu, zatiaľ čo nízko spinový FE(II) ión je menší a môže lepšie zapadnúť do kruhu.

Oxyforma, teda oxymyoglobín, je nízko spinovým komplexom s koordinačným číslom 6, korešponduje to s t26g konfiguráciou FE(II). Fe(II) ión sa stiahne a mení priestorové rozloženie. Tato štrukturálna zmena je jasne viditeľná prostredníctvom rengénového snímku.