Rola kyslíka v respirácii a jeho produkcii vo fotosyntéze poskytuje príklady radu biologicky významných redox reakcii, elektrónových transferov, atómových transferov a foto-chemickych procesov. Na zabezpečenie dodavky kyslíka sa vyvinuli 3 typy proteinov, ktoré viažu a transportujú kyslík. Každý z týchto proteinov využíva kovový atóm alebo par kovových atómov v proteínoch.

Najznámejší a najrozšírenejší distribútor kyslíka je hemoglobín. Nachádza sa v červených krvinkách a je využívaný na prenos kyslíka u stavovcov z pľúc a žiabrov do tkanív kde je kyslík využívaný v procese redukcie C02. Stavovce taktiež využívajú protein,myoglobín, ktorý slúži na uskladňovanie kyslíka. Tato molekula ma väzbové miesto kyslíka podobne tomu v hemoglobíne. Funkciou myoglobínu je zásoba kyslíku pre pracú svalov.
2.typ kyslíkového nosiča je hemocianín- nachádza sa u mäkkýšov a krabov. Väzbové miesto kyslíka pozostáva z dvoch Cu+ iónov pripojených priamo na protein. Interakcia s kyslíkom spôsobuje že z kovových iónov vzniká Cu2+ a kyslík je tu redukovaný na O22-.
3.typom nosiča kyslíka je hemeritrín, ten sa nachádza v malom množstve v morských červoch. Väzbové miesto kyslíka pozostáva z dvoch Fe2+ iónov v tesnej blízkosti , ktoré sú viazane priamo k donorovým atómom na proteine. Kyslík je naviazaný v podobe hydroxiperoxidoveho iónu na jeden z dvoch atómov železa.
Taktiež existujú niektoré organizmy, ktoré využívajú hemieritrín ako kyslíkový prenášač, využívajú celkom odlišný protein myoglobínu na uskladňovanie kyslíka.


Hemoglobín a myoglobín
Závitnicový protein v hemoglobíne zohráva dôležitú regulačnú rolu vo funkcii tohoto kyslíkového nosiča. Závity v tomto proteine sa správajú ako pružina ktorá môže byt zodpovedná za napätie vytvárané keď sa kyslík viaže na jedno železo- porfirínové miesto a proteín rozvádza napätie na iné miesta. Sieťovým efektom tejto interakcie je zvýšenie O2 afinity na druhé miesto. Tento fenomén sa vola kooperativyta a umožňuje hemoglobínu viazať sa na vylúčený O2 efektívnejšie. Vidíme že O2 pripojenie môže byt kombinovane v komplexe na kovovom mieste a tým meniť proteínové prostredie.
O2 molekula slúži ako silný π-akceptor v jeho interakcii s centrálnym Fe2+, takže by nemalo prekvapiť, že iné π-akceptorove ligandy sú schopne viazať sa na železo v hemoglobíne a myoglobíne. Komplexy s NO,CO,CN-,RNC,N3- a SCN- sú už preštudované. Tieto silne viažuce sa ligandy môžu kompletne zrušiť funkciu hemoglobínu s fatálnymi následkami.