Bielkoviny
22. BIELKOVINY ( Proteíny )
Čo sú bielkoviny?
Bielkoviny sú bio-makromolekulové látky, ktoré sú tvorené aminokyselinami.
Bielkoviny tvoria látkový základ organizmov : - u živočíchov tvoria 80% organizmu
- u rastlín sú zastúpené menej
Funkcie a význam bielkovín : 1. Stavebná funkcia – vykonávajú skleroproteíny
2. Katalytická funkcia – enzýmy
3. Regulačná funkcia – hormóny
4. Obranná funkcia – protilátky ( napr. -globulín – proti
žltačke)
5. Transportná funkcia – napr. bielkoviny : hemoglobín,
transferín
Bielkoviny sú tvorené aminokyselinami. Čo sú to AMINOKYSELINY ?
Aminokyseliny ( AMK ) sú substitučné deriváty karboxylových kyselín.
Nie všetky AMK sú proteínotvorné – iba -aminokyseliny, napr.
CH 3 - CH2 - CH - C = O
NH2 OH
( je objavených 21 proteínotvorných AMK : - glycín, alanín, prolín, serín, treonín, cysteín, tyrozín, asparagín, glutamín, kys. asparaágová, kys.
glutámová, histidín, selenocysteín
- esenciálne ( 8 ) : valín, leucín, izoleucín, metionín, treonín, fenylalanín, tryptofán, lyzín - majú rozvetvené reťazce, aromatickú alebo heterocyklickú štruktúru .)
Ak organizmus nemá dostatok AMK z potravy, AMK si vytvára neesenciálne transmitáciou z oxokyselín :
R – C – C = O R – CH – C = O
O OH NH2 OH
Podľa toho, koľko amino-skupín ( NH2 ) a karboxylových kyselín ( COOH ) tvorí AMK, vyznačujú sa AMK zásaditosťou alebo kyslosťou, a to : - ak je v AMK 1 NH2 skupina + 1 karboxylová skup., tvoria neutrálnu AMK
- počet NH2 skupín ako počet karb. kyselín zásaditá AMK
- počet karb. kys. ako počet NH2 skupín kyslá AMK
Amfión = AMK je amfotérna látka ( v zásaditom prostredí sa správa zásadito, v kyslom ako kyselina ):
H + OH -
R – CH – C = O R – CH – C = O R – CH – C = O
NH2 OH NH3 NH2 OH
Katión Anión
PEPTIDOVÁ VäZBA
V bielkovinách sa viac AMK spájajú peptidovými väzbami do polypeptidového reťazca : CO – NH
C = O
O R
CH - R
R – CH – C = O + H – N R – CH – C – N – CH – C = O
NH2 OH H NH2 H
ŠTRUKTÚRA BIELKOVÍN
Rozlišujeme:
1. PRIMÁRNU ŠTRUKTÚRU – znamená postupnosť AMK v polypeptidovom reťazci a určuje ďalšie stupne štruktúry bielkoviny ( ak nastane pri biosyntéze zmena v tejto štruktúre bielkoviny, pôvodná AMK sa mení na inú, čo môže znameneť až chorobu organizmu. )
2. SEKUNDÁRNU ŠTRUKTÚRU – je to geometrické usporiadanie AMK v reťazci
a) tvar skladaného listu – 2 reťazce spojené vodíkovou väzbou
-C-
O
H
-N-
b) tvar pravotočivej závitnice ( -helix ) – tiež 2 reťazce pospájané vodík. väzbami
3. TERCIÁRNA ŠTRUKT. – dáva molekule bielkoviny definitívny priestorový tvar -helixu alebo sklad. listu
a) fibrilárny tvar ( vláknitý )- vodík. väzby medzi rôznymi polypept. Reťazcami
b) globulárny ( klbko )- vodík.
väzby medzi časťami toho istého reťazca
Okrem vodíkových väzieb sa reťazce v sukundárnej a terciárnej štruktúre spájajú aj iónovými, disulfidovými a nepolárnymi van der Waalsovými väzbami:
Priestorové a geometrické usporiadanie polypeptidového reťazca sa mení vplyvom vonkajších podmienok : vyššia teplota, prítomnosť silných kyselín alebo zásad, iónov ťažkých kovov. Táto zmena sa nazýva denaturácia bielkovín, kedy sa mení biologická aktivita bielkoviny a je pre telo ľahšie stráviteľná, ale pritom si bielkovina zachováva pôvodné živinové hodnoty ( napr. pri varenom vajíčku sa bielko zrazí- denaturácia bielkovín varom ). Takto sa upravujú potraviny v potravinárskom priemysle a v domácnosti pre ľahšiu stráviteľnosť bielkovín.
4. KVARTÉRNA ŠTRUKTÚRA – znamená vzájomné priestorové usporiadanie podjednotiek – viacerých polapept. reťazcov ( napr. hemoglobín )
- tieto podjednotky sa môžu aj disociovať, lebo sily ich spájajúce sú zväčša nekovalentné
PREHĽAD BIELKOVÍN
Bielkoviny rozdeľujeme podľa :
I. tvaru:
a) fbrilárne ( skleroproteíny ) – majú vláknitú štruktúru, stavebnú funkciu
- kolagén - v kostiach, chrupkách, koži, šľachách
- ( varením v mierne zásaditom prostredí vzniká glej, želatína )
- keratín – vlasy, nechty, perie, vlna
- fibroín – v prírodnom hodvábe
b) globulárne ( sféroproteíny ) – rozpustné vo vode, slaných roztokoch,
- majú guľatý tvar
- nachádzajú sa vo všetkých tkanivách
- tvoria enzýmy a protilátky
delia sa na: 1. ALBUMÍNY- rozpustné vo vode
- nachádzajú sa v mlieku, krvnom sére, vajcovom bielku
- sú zdrojom AMK
2. GLOBULÍNY – rozpustné v roztokoch solí, kyselín a zásad, nie vo vode
- v mlieku, bielku, krvnom sére, pečeni, svalovom tkanive, krvné globulíny- najčastejší -globulín
- fibrinogén – v krvi, lymfe, zúčastňuje sa pri zrážaní krvi, keďže sa mení na nerozpustný fibrí
- fibrín – má vláknitú štruktúru nerozpustný
- históny – nachádzajú sa v bunkových jadrách, obsahujú väčší podiel zásaditých AMK, viažu sa na nukleové kyseliny
II. funkcie a významu : 1. Stavebná funkcia – vykonávajú skleroproteíny
2. Katalytická funkcia – enzýmy
3. Regulačná funkcia – hormóny
4. Obranná funkcia – protilátky ( napr. -globulín – proti
žltačke)
5. Transportná funkcia – napr.
bielkoviny : hemoglobín,
transferín
III. obsahu nebielkovinovej – prostetickej zložky ( napr. obsahujú lipid, sacharid, farbivo hém ) :
a) LIPOPROTEÍNY – majú účasť na stavbe bunkovej mambrány
- umožňujú transport v krvi
b) GLYKOPROTEÍNY – obsahujú zvyčajne polysachrid
- rozpúšťajú sa vo vode na viskózny roztok
- niektoré majú veľkú chemickú odolnosť
- nachádzajú sa v slinách, výlučkoch sliznice žalúdka ako ochrana pred HCl
c) FOSFOPROTEÍNY – obsahujú väčšie množstvo esterovo viazaných fosforečných kyselín
- kazeín – v mlieku ako vápenatá soľ, poskytuje organizmu Ca
d) HEMOPROTEÍNY – obsahujú hém, ktorý má štruktúru odvodenú od porfínu
- hemoglobín – zabezpečuje transport kyslíka z pľúc k bunkám
- myoglobín – zásoba kyslíka pri intenzívnej svalovej činnosti
- cystochrómy – katalyzujú oxidačné procesy v bunkách
e) METALOPROTEÍNY – obsahujú nehemovo viazaný kovový prvok
- feritín – 20% železa
- transferín – sprostretkúva prenos atomómov Fe v organizme
f) NUKLEOPROTEÍNY
22. BIELKOVINY ( Proteíny )
Čo sú bielkoviny?
Bielkoviny sú bio-makromolekulové látky, ktoré sú tvorené aminokyselinami.
Bielkoviny tvoria látkový základ organizmov : - u živočíchov tvoria 80% organizmu
- u rastlín sú zastúpené menej
Funkcie a význam bielkovín : 1. Stavebná funkcia – vykonávajú skleroproteíny
2. Katalytická funkcia – enzýmy
3. Regulačná funkcia – hormóny
4. Obranná funkcia – protilátky ( napr. -globulín – proti
žltačke)
5. Transportná funkcia – napr. bielkoviny : hemoglobín,
transferín
Bielkoviny sú tvorené aminokyselinami. Čo sú to AMINOKYSELINY ?
Aminokyseliny ( AMK ) sú substitučné deriváty karboxylových kyselín.
Nie všetky AMK sú proteínotvorné – iba -aminokyseliny, napr.
CH 3 - CH2 - CH - C = O
NH2 OH
( je objavených 21 proteínotvorných AMK : - glycín, alanín, prolín, serín, treonín, cysteín, tyrozín, asparagín, glutamín, kys. asparaágová, kys. glutámová, histidín, selenocysteín
- esenciálne ( 8 ) : valín, leucín, izoleucín, metionín, treonín, fenylalanín, tryptofán, lyzín - majú rozvetvené reťazce, aromatickú alebo heterocyklickú štruktúru .)
Ak organizmus nemá dostatok AMK z potravy, AMK si vytvára neesenciálne transmitáciou z oxokyselín :
R – C – C = O R – CH – C = O
O OH NH2 OH
Podľa toho, koľko amino-skupín ( NH2 ) a karboxylových kyselín ( COOH ) tvorí AMK, vyznačujú sa AMK zásaditosťou alebo kyslosťou, a to : - ak je v AMK 1 NH2 skupina + 1 karboxylová skup., tvoria neutrálnu AMK
- počet NH2 skupín ako počet karb. kyselín zásaditá AMK
- počet karb. kys.
ako počet NH2 skupín kyslá AMK
Amfión = AMK je amfotérna látka ( v zásaditom prostredí sa správa zásadito, v kyslom ako kyselina ):
H + OH -
R – CH – C = O R – CH – C = O R – CH – C = O
NH2 OH NH3 NH2 OH
Katión Anión
PEPTIDOVÁ VäZBA
V bielkovinách sa viac AMK spájajú peptidovými väzbami do polypeptidového reťazca : CO – NH
C = O
O R
CH - R
R – CH – C = O + H – N R – CH – C – N – CH – C = O
NH2 OH H NH2 H
ŠTRUKTÚRA BIELKOVÍN
Rozlišujeme:
1. PRIMÁRNU ŠTRUKTÚRU – znamená postupnosť AMK v polypeptidovom reťazci a určuje ďalšie stupne štruktúry bielkoviny ( ak nastane pri biosyntéze zmena v tejto štruktúre bielkoviny, pôvodná AMK sa mení na inú, čo môže znameneť až chorobu organizmu. )
2. SEKUNDÁRNU ŠTRUKTÚRU – je to geometrické usporiadanie AMK v reťazci
a) tvar skladaného listu – 2 reťazce spojené vodíkovou väzbou
-C-
O
H
-N-
b) tvar pravotočivej závitnice ( -helix ) – tiež 2 reťazce pospájané vodík. väzbami
3. TERCIÁRNA ŠTRUKT. – dáva molekule bielkoviny definitívny priestorový tvar -helixu alebo sklad. listu
a) fibrilárny tvar ( vláknitý )- vodík. väzby medzi rôznymi polypept. Reťazcami
b) globulárny ( klbko )- vodík. väzby medzi časťami toho istého reťazca
Okrem vodíkových väzieb sa reťazce v sukundárnej a terciárnej štruktúre spájajú aj iónovými, disulfidovými a nepolárnymi van der Waalsovými väzbami:
Priestorové a geometrické usporiadanie polypeptidového reťazca sa mení vplyvom vonkajších podmienok : vyššia teplota, prítomnosť silných kyselín alebo zásad, iónov ťažkých kovov. Táto zmena sa nazýva denaturácia bielkovín, kedy sa mení biologická aktivita bielkoviny a je pre telo ľahšie stráviteľná, ale pritom si bielkovina zachováva pôvodné živinové hodnoty ( napr. pri varenom vajíčku sa bielko zrazí- denaturácia bielkovín varom ). Takto sa upravujú potraviny v potravinárskom priemysle a v domácnosti pre ľahšiu stráviteľnosť bielkovín.
4. KVARTÉRNA ŠTRUKTÚRA – znamená vzájomné priestorové usporiadanie podjednotiek – viacerých polapept. reťazcov ( napr. hemoglobín )
- tieto podjednotky sa môžu aj disociovať, lebo sily ich spájajúce sú zväčša nekovalentné
PREHĽAD BIELKOVÍN
Bielkoviny rozdeľujeme podľa :
I. tvaru:
a) fbrilárne ( skleroproteíny ) – majú vláknitú štruktúru, stavebnú funkciu
- kolagén - v kostiach, chrupkách, koži, šľachách
- ( varením v mierne zásaditom prostredí vzniká glej, želatína )
- keratín – vlasy, nechty, perie, vlna
- fibroín – v prírodnom hodvábe
b) globulárne ( sféroproteíny ) – rozpustné vo vode, slaných roztokoch,
- majú guľatý tvar
- nachádzajú sa vo všetkých tkanivách
- tvoria enzýmy a protilátky
delia sa na: 1. ALBUMÍNY- rozpustné vo vode
- nachádzajú sa v mlieku, krvnom sére, vajcovom bielku
- sú zdrojom AMK
2.
GLOBULÍNY – rozpustné v roztokoch solí, kyselín a zásad, nie vo vode
- v mlieku, bielku, krvnom sére, pečeni, svalovom tkanive, krvné globulíny- najčastejší -globulín
- fibrinogén – v krvi, lymfe, zúčastňuje sa pri zrážaní krvi, keďže sa mení na nerozpustný fibrí
- fibrín – má vláknitú štruktúru nerozpustný
- históny – nachádzajú sa v bunkových jadrách, obsahujú väčší podiel zásaditých AMK, viažu sa na nukleové kyseliny
II. funkcie a významu : 1. Stavebná funkcia – vykonávajú skleroproteíny
2. Katalytická funkcia – enzýmy
3. Regulačná funkcia – hormóny
4. Obranná funkcia – protilátky ( napr. -globulín – proti
žltačke)
5. Transportná funkcia – napr. bielkoviny : hemoglobín,
transferín
III. obsahu nebielkovinovej – prostetickej zložky ( napr. obsahujú lipid, sacharid, farbivo hém ) :
a) LIPOPROTEÍNY – majú účasť na stavbe bunkovej mambrány
- umožňujú transport v krvi
b) GLYKOPROTEÍNY – obsahujú zvyčajne polysachrid
- rozpúšťajú sa vo vode na viskózny roztok
- niektoré majú veľkú chemickú odolnosť
- nachádzajú sa v slinách, výlučkoch sliznice žalúdka ako ochrana pred HCl
c) FOSFOPROTEÍNY – obsahujú väčšie množstvo esterovo viazaných fosforečných kyselín
- kazeín – v mlieku ako vápenatá soľ, poskytuje organizmu Ca
d) HEMOPROTEÍNY – obsahujú hém, ktorý má štruktúru odvodenú od porfínu
- hemoglobín – zabezpečuje transport kyslíka z pľúc k bunkám
- myoglobín – zásoba kyslíka pri intenzívnej svalovej činnosti
- cystochrómy – katalyzujú oxidačné procesy v bunkách
e) METALOPROTEÍNY – obsahujú nehemovo viazaný kovový prvok
- feritín – 20% železa
- transferín – sprostretkúva prenos atomómov Fe v organizme
f) NUKLEOPROTEÍNY.
|
